Ciencias

El descubrimiento de una nueva familia de enzimas tiene potencial para el desarrollo de antibióticos

Investigadores de la Universidad de Umeå en Suecia, dirigidos por el profesor Felipe Cava, han identificado una nueva familia de enzimas que crean un tipo único de enlace cruzado entre los componentes básicos de las paredes celulares bacterianas. Este descubrimiento podría ayudar a desarrollar nuevos antibióticos contra enfermedades infecciosas.

Las paredes celulares bacterianas forman estructuras similares a mallas que protegen a las células de la ruptura bajo alta presión interna y las protegen contra amenazas externas. La pared celular está formada por moléculas de azúcar y aminoácidos interconectadas por varios tipos de enlaces cruzados. Estos enlaces cruzados desempeñan un papel crucial a la hora de proporcionar resistencia y estabilidad a la pared celular, al tiempo que permiten que las bacterias se adapten a diversos entornos y factores estresantes.

En un estudio innovador publicado recientemente en la prestigiosa revista Nature Communications, investigadores de la Universidad de Umeå e instituciones internacionales han revelado una nueva familia de enzimas responsables de generar un enlace cruzado único entre la L-alanina y el ácido mesodiaminopimélico. Estos aminoácidos son componentes integrales de las cadenas peptídicas que forman las paredes celulares de numerosas especies bacterianas. Esta enzima, denominada LD1,3-transpeptidasa, ha sido identificada en varios grupos de proteobacterias alfa y beta, incluidos patógenos oportunistas como Burkholderia Es Acromobacter.

Los investigadores utilizaron Gluconobacter oxidantes, un organismo modelo utilizado en la producción de vinagre, para identificar la nueva enzima LD1,3-transpeptidasa y dilucidar su estructura tridimensional. Demostraron que esta enzima tiene características únicas que la distinguen de otras enzimas conocidas involucradas en el entrecruzamiento de la pared celular. Estas distintas propiedades permiten que la enzima utilice múltiples sustratos y realice diversas reacciones, esenciales para mantener la integridad de la pared celular. Específicamente, sus hallazgos indican que las células que carecen de estos enlaces cruzados exhiben una mayor sensibilidad a los antibióticos β-lactámicos, lo que subraya el potencial de las LD1,3-transpeptidasas como objetivos prometedores para intervenciones terapéuticas, particularmente aquellas dirigidas a aumentar la eficacia de los antibióticos.

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El investigador principal del estudio es Felipe Cava, profesor de biología de infecciones en la Universidad de Umeå y director del Centro de Investigación Hipóxica de Umeå. Con una amplia experiencia en la investigación de la pared celular bacteriana y sus implicaciones para la supervivencia bacteriana y la progresión de la enfermedad, el profesor Cava ha dirigido investigaciones en este campo durante un período significativo.

La pared celular bacteriana sigue siendo una de las estructuras más notables, pero aún queda mucho por descubrir sobre su diversidad y dinámica. Al identificar y caracterizar nuevas familias de enzimas como la LD1,3-transpeptidasa, no sólo hemos ampliado nuestra comprensión de la biología bacteriana, sino que también hemos descubierto nuevos objetivos para desarrollar antibióticos para combatir enfermedades infecciosas”.


Felipe Cava

El estudio fue financiado, entre otros, por el Consejo Sueco de Investigación, la Fundación Knut y Alice Wallenberg y las Fundaciones Kempe.

Fuente:

Referencia del diario:

Espaillat, A., y otra. (2024). Familia distinta de L,D-transpeptidasas que catalizan los enlaces cruzados L-Ala-mDAP en proteínas Alfa y Beta. Comunicaciones de la naturaleza. doi.org/10.1038/s41467-024-45620-5.

Prudencia Febo

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